Tobias Weinert, Biochemiker am PSI, mit dem Versuchsaufbau für die «Anregungs-Abfrage»-Kristallografie an der SLS: Aus einem Injektor fliesst ein 50 Mikrometer (wie ein Haar) dünner Strom einer zahnpastaartigen Masse mit den darin gewachsenen Proteinkristallen. Eine kleine Laserdiode, vergleichbar mit einem herkömmlichen Laserpointer, wird über Spiegel und Linsen geleitet und auf den gleichen Punkt fokussiert, auf den dann auch der Röntgenstrahl der SLS trifft (nicht im Bild). Für das Foto wurde der Laser durch Flüssigstickstoff sichtbar gemacht. Im Versuch wird dann der Laser für einen kurzen Moment aktiviert, gefolgt von den Röntgenaufnahmen für den molekularen Film.
(Foto: Paul Scherrer Institut/Markus Fischer)
Forschende des Paul Scherrer Instituts PSI haben mithilfe der Synchrotron Lichtquelle Schweiz SLS eine molekulare Energiemaschine in Bewegung aufgenommen und so aufgedeckt, wie die Energiegewinnung an Zellmembranen funktioniert. Dazu entwickelten sie eine neue Untersuchungsmethode, die die Analyse von zellulären Vorgängen deutlich effektiver machen könnte als bislang. Ihre Ergebnisse veröffentlichen sie nun in der Fachzeitschrift Science . Strukturelle Änderungen in Proteinen sind in allen Lebewesen für vielerlei biochemisch gesteuerte Funktionen verantwortlich, zum Beispiel der Energiegewinnung an Zellmembranen. So kommt das Protein Bacteriorhodopsin in Mikroorganismen vor, die an der Oberfläche von Gewässern leben. Angeregt durch Sonnenlicht pumpt das Molekül positiv geladene Teilchen, Protonen, durch die Zellmembran vom Zellinneren nach aussen. Dabei verändert es fortwährend seine Struktur.
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