Une déformation structurelle universelle à toutes les hémoprotéines

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Des chimistes et des physiciens de Suisse et d’Allemagne ont montré que la déformation typique des hémoprotéines respiratoires se produit aussi lorsque la protéine n’est pas impliquée dans la fonction respiratoire.

Image: Un modèle de l’hème, une molécule organique annulaire entourant un atome de fer qui est un composant important de l’hémoglobine des globules rouges. L’atome de fer permet la fixation de l’oxygène et son transport dans le sang, ainsi qu’un grand nombre d’autres processus biochimiques. Crédit: iStock photos (utilisateur: theasis)

La relation structure-fonction est au coeur de la biologie: des changements structurels spécifiques dans les protéines sont habituellement associés à des fonctions spécifiques. C’est tout particulièrement le cas des hémoprotéines, qui accomplissent un grand nombre de fonctions comme la fixation de l’oxygène, son transport dans le corps, ou agissent comme des neurotransmetteurs.

Chez l’être humain, la protéine la plus importante dans le transfert d’électrons est le cytochrome c, qui est impliqué dans la respiration cellulaire au niveau de la chaîne respiratoire, transportant un électron par molécule. Pour ce faire, il est associé à la membrane mitochondriale interne.

Comme dans toutes les hémoprotéines, le centre actif du cytochrome est la porphyrine de l’hème (voir figure). Les propriétés de transfert d’électrons du cytochrome c ont été associées à une déformation dite « tordue », alors que la déformation en forme de « dôme» de la porphyrine (avec l’atome de fer hors du plan de la porphyrine) est typique des protéines respiratoires telles que l’hémoglobine et la myoglobine.

Dans une nouvelle série d’expériences, une équipe de scientifiques dirigée par Majed Chergui de la Faculté des Sciences de Base de l’EPFL, associée à des collègues du swissFEL (Institut Paul Scherrer, Villigen) et du Laser européen à électrons libres (European XFEL, Hamburg), ont démontré que le cytochrome c subit lui aussi la déformation en dôme.

Afin de réaliser leur étude, les chercheurs ont utilisé des techniques spectroscopiques de pointe basées sur des impulsions de rayons X ultrabrèves. Ils ont activé l’hème au moyen de brèves impulsions laser énergisantes et ont sondé son évolution à l’aide d’une autre impulsions ultrabrève de rayons X générée par un laser à électrons libres, afin d’enregistrer l’absorption et l’émission X en fonction du temps.

L’absorption X est sensible à la structure de l’hème, tandis que l’émission X est sensible à sa signature électronique. En combinant ces deux techniques, les scientifiques ont pu déterminer sans ambiguïté que le système subit une déformation en dôme et revient à son état initial via une cascade entre états de spin.

«Les conclusions de notre travail montrent que la déformation en dôme est une caractéristique universelle de toutes les hémoprotéines et qu’elle ne se limite pas aux proteines respiratoires (l’hémoglobine et la myoglobine)» déclare Majed Chergui. «La question qui surgit est de déterminer dans quelle mesure la déformation en dôme intervient dans le transfert d’électrons du cytochrome c.»

Autres collaborateurs

  • Académie polonaise des sciences
  • Université Adam Mickiewicz