Des scientifiques percent le secret de la liaison super sélective

Visualisation de la complexité des protéines sur une surface cellulaire (© PBL EPFL/Christine Lavanchy) - Des chercheuses et chercheurs de l'EPFL ont découvert que ce n'est pas seulement la densité moléculaire, mais aussi le motif et la rigidité structurelle qui contrôlent les interactions de liaison super sélectives entre les nanomatériaux et les surfaces des protéines. Cette avancée pourrait contribuer à optimiser les approches actuelles en matière de prévention des virus et de dépistage des cancers. Une grande partie de la biologie se résume au processus biophysique de liaison: établir un lien solide entre un ou plusieurs groupes d'atomes, appelés ligands, et leur molécule réceptrice correspondante sur une surface. Un événement de liaison est le premier processus fondamental qui permet à un virus d'infecter un hôte, ou à la chimiothérapie de combattre un cancer. Mais les interactions de liaison - du moins, notre compréhension de ces interactions - présentent un 'problème Boucle d'or': un nombre trop faible de ligands sur une molécule empêche celle-ci de se lier de manière stable à la bonne cible, tandis qu'un nombre trop élevé peut entraîner des effets secondaires indésirables. 'Lorsque la liaison est déclenchée par une densité seuil de récepteurs cibles, on parle de liaison "super sélective", qui est essentielle pour éviter les interactions aléatoires susceptibles de dérégler la fonction biologique', explique Maartje Bastings, directrice du Laboratoire des biomatériaux programmables de la Faculté des sciences et techniques de l'ingénieur.