Wissenschaftler lüften das Geheimnis der superselektiven Bindung

Visualisierung der Komplexität von Proteinen auf einer Zelloberfläche (© PBL EPFL/Christine Lavanchy) - Forscherinnen und Forscher der EPFL haben herausgefunden, dass nicht nur die Molekulardichte, sondern auch das Muster und die strukturelle Steifigkeit die superselektiven Bindungsinteraktionen zwischen Nanomaterialien und Proteinoberflächen steuern. Dieser Durchbruch könnte dazu beitragen, die derzeitigen Ansätze zur Virusprävention und zur Krebsvorsorge zu optimieren. Ein Großteil der Biologie lässt sich auf den biophysikalischen Prozess des Bindens reduzieren: die Herstellung einer festen Verbindung zwischen einer oder mehreren Gruppen von Atomen, den sogenannten Liganden, und ihrem entsprechenden Rezeptormolekül auf einer Oberfläche. Ein Bindungsereignis ist der erste grundlegende Prozess, der es einem Virus ermöglicht, einen Wirt zu infizieren, oder einer Chemotherapie, Krebs zu bekämpfen. Zu wenige Liganden auf einem Molekül verhindern, dass dieses stabil an das richtige Zielmolekül bindet, während zu viele Liganden zu unerwünschten Nebenwirkungen führen können. "Wenn die Bindung durch eine Schwellendichte von Zielrezeptoren ausgelöst wird, spricht man von einer "superselektiven" Bindung, die entscheidend ist, um zufällige Interaktionen zu vermeiden, die die biologische Funktion stören könnten", erklärt Maartje Bastings, Leiterin des Labors für programmierbare Biomaterialien an der Fakultät für Ingenieurwissenschaften und -technik. "Da die Natur die Dinge normalerweise nicht übermäßig kompliziert macht, wollten wir wissen, wie viele Bindungswechselwirkungen mindestens vorhanden sein müssen, um noch eine superselektive Bindung zu ermöglichen.