Gli scienziati svelano il segreto del legame superselettivo

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Visualizzazione della complessità delle proteine sulla superficie cellulare (© P
Visualizzazione della complessità delle proteine sulla superficie cellulare (© PBL EPFL/Christine Lavanchy)
Visualizzazione della complessità delle proteine sulla superficie cellulare (© PBL EPFL/Christine Lavanchy) - I ricercatori dell'EPFL hanno scoperto che non è solo la densità molecolare, ma anche il modello e la rigidità strutturale a controllare le interazioni di legame superselettive tra nanomateriali e superfici proteiche. Questo progresso potrebbe contribuire a ottimizzare gli attuali approcci alla prevenzione del virus e allo screening del cancro. Gran parte della biologia si riduce al processo biofisico del legame: stabilire un forte legame tra uno o più gruppi di atomi, chiamati ligandi, e la corrispondente molecola del recettore su una superficie. Un evento di legame è il primo processo fondamentale che consente a un virus di infettare un ospite o alla chemioterapia di combattere un cancro. Ma le interazioni di legame, o almeno la nostra comprensione di esse, presentano un "problema di Goldilocks": un numero troppo basso di ligandi su una molecola impedisce che essa si leghi stabilmente al bersaglio giusto, mentre un numero eccessivo può portare a effetti collaterali indesiderati. "Quando il legame è innescato da una densità soglia di recettori bersaglio, questo è noto come legame 'super-selettivo', essenziale per evitare interazioni casuali che potrebbero far deragliare la funzione biologica", spiega Maartje Bastings, direttore del Laboratory for Programmable Biomaterials della Facoltà di Ingegneria. "Poiché la natura di solito non complica eccessivamente le cose, volevamo conoscere il numero minimo di interazioni di legame che consentisse comunque un legame super-selettivo.
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